碳水子自个的繁复性和一些N-glycoproteins低理解技术更加对N-glycosylation型式的分析技术的陈述相当困苦。在检查低丰度的N糖基化改变蛋清或肽段时，里面参杂广泛未改变的蛋清肽断，这很便捷将低丰度的糖基化改变蛋清肽段的数字信号改变。凝素亲和法是现阶段糖蛋清质组学中应用范围广泛的破乳聚集技术。凝集素（lectin）一类糖相搭配蛋清质，能从一而终面部识别某段专项 型式的单糖或聚糖中指定区域的糖基回文序列而与之相搭配，鸟卵与糖链可逆性非共价相搭配，糖蛋清或糖肽被凝集素捕捉后会，一般性用指定区域的单糖根据竞争力相搭配凝集素将糖蛋清或糖肽过柱之后。 淀粉酶质要经过酶解后合理应用凝集素（lectin）聚集N-糖基化肽段，然后呢用N-糖酰胺酶（PNGase）在H218O中肿瘤切除链接在天冬酰胺残基（Asn）上的糖链。该清理造成Asn原子量不断增加2.9890Da。另外用高高精准度LC-MS质谱仪测量脱糖后的肽段，可以通过搜素数据库系统库，认可脱糖后原子量与其说的理论原子量的变现及及糖基化掩盖肽段的字段，得以选定该淀粉酶质的N-糖基化位点。N-糖基化位点选定时候，再合理应用label-free的道理对其做按量定量分析。

• 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析
  
  
• 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
• 03高通量，高分辨
  
  

• 01
  不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析
  
  
• 02
  筛选候选糖蛋白标志物
  
  
  
  

样本类型	常规送样量
植物叶片	湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等	湿重≥5g
细胞样品	细胞量湿重≥5*10^7
组织样品	人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品	血清、血浆体积≥200μl，脑脊液≥500μl，尿液≥1000μl

1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031